蛋白質結構與組成

蛋白質是經由胺基酸所組成的多胜鏈（polypeptide chain），而不 論是何種蛋白質，組成的胺基酸皆是20種基本胺基酸的其中數種，蛋

為多個胺基酸由肽鍵（peptide bond）連接而成的鏈狀；即一個胺 基酸的羰基（carbonyl group）碳與另一個胺基酸的胺基（amino group）

氮以共價鍵結形成之醯胺鍵連接而成。

2.二級結構

在蛋白質結構中，胺基酸序列的某些區段藉由側鏈官能基之間鍵 結形成一特殊的形狀，通常產生二級結構的鍵結為氫鍵。一般二級結 構可分為α-螺旋（α-helix）、β-摺板（β-pleated sheet）或不規則卷曲

（random coil），其中β-摺板又可分為同向平行（parallel）和反向平

行（antiparallel）兩種。

a）.疏水作用力 （hydrophobic interaction）

蛋白質分子上中性胺基酸的非極性側鏈之殘基，因其側鏈皆為疏 水性官能基，易聚集在一起而在其分子內部之中心形成一穩定而緻密 之疏水性區域，此大量的疏水作用力扮演穩定三級結構之重要力量，

亦提供蛋白質內部的穩定作用。

b）.氫鍵 （hydrogen bond）

參與胜肽結合之胺基酸側鏈之間可形成氫鍵，在胜肽鏈本身的氧 原子和氫原子之間亦可形成氫鍵，而蛋白質的極性殘基與水分子間亦 可形成氫鍵，具有很強的方向性，這些氫鍵在維持蛋白質的三、四級 結構上皆扮演重要角色，亦為穩定二級結構的主要力量。

c）.靜電作用力（electrostatic interaction）

在蛋白質分子表面上帶有正負電性的胺基酸殘基之間因庫倫引 力易形成靜電鍵結，使兩帶相異電荷之官能基團相鄰在一起，藉以穩 定蛋白質結構。

2.共價鍵結

a）.胜肽鍵（peptide bond）

胺基酸以胺基和羧基形成胜鏈之鍵結，亦是決定蛋白質一級結構 的主要鍵結，此特性對蛋白質的高級結構具深遠影響。

b）.雙硫鍵（disulfide bond）

在兩半胱胺酸（cysteine）殘基間形成的雙硫鍵將多肽鏈的兩部份 透過一胱胺酸（cysteine）殘基而連接在一起，當雙硫鍵形成時會限

制蛋白質在摺疊過程，且當所有穩定蛋白質結構之作用力皆形成後，

雙硫鍵具有固定住蛋白質最後結構的功能[22]。

在蛋白質結構中，非共價作用力是維持蛋白質三級結構之主要力

量，但由於其鍵結力量相當弱，可輕易的將其破壞，蛋白質結構也會 因此而鬆散成無特定立體結構 （random coil）之胜鏈，此蛋白質結 構的破壞稱之為變性作用（denaturation）。一般變性作用僅限於破壞 穩定蛋白質二、三、四級結構之力量，而不影響一級結構。蛋白質的 變性方法很多，主要可分為物理法、化學法及生物法三種，常見的蛋 白質變性方法如：物理方法的改變溫度、壓力、機械應力；化學方法 的強酸（鹼）、有機溶劑、清潔劑、還原劑、鹽濃度；生化方法的酵 素分解（Protease）等[23]。