本實驗軟體所使用的系統環境CPU 為 AMD 1.8GHz，RAM 為 768MB，系 統為Windows XP。
一開始先以蛋白質表面結構α-ball 模型程式跑出可能為磷酸根團的位置，選 用附錄 C 統計結果的中心磷原子與磷酸根的氧原子中心的距離加上氧原子的半 徑1.41Å+0.74Å=2.15Å，和中心磷原子與磷酸根的氧的距離加氫鍵的距離減去氮 原子的半徑5.8Å-0.74Å=5.06Å 之間的距離，每間隔 0.2Å 的距離來做測試。尋找 出各結構可能為磷酸根的座標後，再以 DSP 磷酸根活化部位預測程式搜尋出最 為可能的磷酸根座標。胺基酸C，R-NH，R-NH2，D 與磷酸根容錯範圍距離從 0Å 到3Å 做測試。
以下實驗資料為新DSP 蛋白質結構和 PTP 蛋白質結構如表 5 和表 6 所示。
表5 新DSP蛋白質結構基本資料
代表類組 酵素 PDB 資料庫編號 DUSP15 1yz4 非典型DSP，似 VHR 類
JSP-1 1wrm CDC25B 1ym9
CDC25B 1ymd CDC25B 1yml PTP，Cdc25 類
CDC25B 2a2k
表6 PTP蛋白質結構基本資料
代表類組 酵素 PDB 資料
庫編號 PTP1B 1a5y PTP1B 1ptt PTP1B 1ptu PTP1B 1ptv PTP1B 1pty PTP1B 1oeo PTP1B 1oes PTP1B 1oeu PTP1B 1x6c PTP1B 2bgd PTP1B 2bge PTP1B 1wax PTP-BL 1gm1 Ptpl1/Fap-1 1wch
PTPN7 2a3k PTPN5 2bv5 KAPPA 2c7s
PTPO 2g59 PTP，典型酪胺酸特異性類
PTP1B 2hnq PROTEIN 5pnt
LTP1 1d1p LTP1 1d1q PTP-P 1phr MPtpA 1u2p PTP，低分子量的酪胺酸類
MPtpA 1u2q
原始DSP蛋白質結構為建立MODEL時所使用的10個蛋白質結構，新DSP蛋 白質結構則為近幾個月所發現的蛋白質結構。當胺基酸C，R-NH，R-NH2，D與 磷酸根容錯範圍的距離增加0Å時，只有α-ball半徑為2.15Å和2.35Å有預測出結 果。且預測出的成功率並不高。
表7 磷酸根預測成功個數-增加容錯範圍0Å時 增加容錯範圍0Å
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 2.15Å 2.35Å 2.55Å 2.75Å 2.95Å 3.15Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 4 1 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 3 1 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 5 2 0 0 0 0
預測成功率(%) 24.4% 9.76% 0% 0% 0% 0%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 3.35Å 3.55Å 3.75Å 3.95Å 4.15Å 4.35Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0% 0%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 4.55Å 4.75Å 4.95Å 4.95Å 5.06Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0%
當胺基酸C，R-NH，R-NH2，D與磷酸根容錯範圍的距離增加1Å時，當α-ball 半徑大於2.95Å時無預測出結果。預測成功率也漸漸上升。
表8 磷酸根預測成功個數-增加容錯範圍1Å時 增加容錯範圍1Å
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 2.15Å 2.35Å 2.55Å 2.75Å 2.95Å 3.15Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 7 4 1 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 3 3 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 8 6 3 1 0 0
預測成功率(%) 43.9% 31.71% 9.76% 2.44% 0% 0%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 3.35Å 3.55Å 3.75Å 3.95Å 4.15Å 4.35Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0% 0%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 4.55Å 4.75Å 4.95Å 4.95Å 5.06Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0%
當胺基酸C，R-NH，R-NH2，D與磷酸根容錯範圍的距離增加2Å時，當α-ball 半徑大於3.15Å時無預測出結果。預測成功率則上升更多。
表9 磷酸根預測成功個數-增加容錯範圍2Å時
增加容錯範圍2Å
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 2.15Å 2.35Å 2.55Å 2.75Å 2.95Å 3.15Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 9 6 3 3 1 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 3 3 1 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 9 8 6 3 1 0
預測成功率(%) 51.22% 41.46% 24.39% 14.63% 4.88% 0%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 3.35Å 3.55Å 3.75Å 3.95Å 4.15Å 4.35Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0% 0%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 4.55Å 4.75Å 4.95Å 4.95Å 5.06Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0%
當胺基酸C，R-NH，R-NH2，D 與磷酸根容錯範圍的距離增加 3Å 時，α-ball 半徑大於3.35Å 無預測出結果。
表10 磷酸根預測成功個數-增加容錯範圍3Å時 增加容錯範圍3Å
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 2.15Å 2.35Å 2.55Å 2.75Å 2.95Å 3.15Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 9 9 7 4 3 2
新DSP 蛋白質結構(6 個) 3 3 3 3 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 11 10 7 7 3 1
預測成功率(%) 56.1% 53.66% 41.46% 34.15% 14.63% 7.31%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 3.35Å 3.55Å 3.75Å 3.95Å 4.15Å 4.35Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0% 0%
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 4.55Å 4.75Å 4.95Å 4.95Å 5.06Å
原始DSP 蛋白質結構(10 個) 0 0 0 0 0
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0 0 0 0 0
PTP 蛋白質結構(25 個) 0 0 0 0 0
預測成功率(%) 0% 0% 0% 0% 0%
表11 的 DSP 蛋白質結構預測座標與實際磷酸根座標平均相差距離當中，是 以容錯範圍為3Å 時的預測成功數據來比較。當 α-ball 半徑越小時，所預測出的 磷酸根座標越和實際的磷酸根座標相近。DSP 蛋白質結構預測座標與實際磷酸根 座標相差距離表如附錄E 所示。
表11 DSP蛋白質結構預測座標與實際磷酸根座標平均相差距離
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 2.15Å 2.35Å 2.55Å 2.75Å 2.95Å 3.15Å 原始DSP 蛋白質結構(10 個) 1.775Å 2.02Å 3.641Å 4.2Å 4.828Å 5.252Å
新DSP 蛋白質結構(6 個) 0.337Å 1.374Å 2.688Å 3.528Å 無 無 PTP 蛋白質結構(25 個) 2.035Å 3.29Å 3.791Å 4.781Å 6.343Å 8.074Å 酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 3.35Å 3.55Å 3.75Å 3.95Å 4.15Å 4.35Å 原始DSP 蛋白質結構(10 個) 無 無 無 無 無 無
新DSP 蛋白質結構(6 個) 無 無 無 無 無 無
PTP 蛋白質結構(25 個) 無 無 無 無 無 無
酵素蛋白結構 \ α-ball 半徑 4.55Å 4.75Å 4.95Å 4.95Å 5.06Å 原始DSP 蛋白質結構(10 個) 無 無 無 無 無
新DSP 蛋白質結構(6 個) 無 無 無 無 無 PTP 蛋白質結構(25 個) 無 無 無 無 無
根據實驗結果，當胺基酸 C，R-NH，R-NH2，D 與磷酸根容錯範圍的距離 增加0Å 時，磷酸根預測的成功個數相當少。容錯範圍的距離漸漸增加後，磷酸 根預測的成功個數變也漸漸的增加。原因在於蛋白質表面結構α-ball 模型程式所 滾動出的磷酸根團座標並不是完全和實際的磷酸根座標完全重合，有些微的差 距。因此增加容錯範圍的距離便可預測到最靠近實際磷酸根座標的預測磷酸根座 標。
無法被預測出的磷酸根座標有幾點原因：第一點，抑制活化部位的胺基酸C 被拔除。由於去磷酸化的過程非常快速，因此要觀察去磷酸化的過程，則必須將 去磷酸化有暫停的動作。讓去磷酸化暫停的動作有三種方法，第一種將磷酸根團 用別種原子代替，第二種是將活化部位中的胺基酸 C 用別的胺基酸代替，第三
化部位胺基酸C 被拔除，因此 DSP 磷酸根活化部位預測程式無法做判斷。此原 因在新DSP 蛋白質結構和 PTP 蛋白質結構可被發現。
第二點，磷酸根位置的差異。蛋白質表面結構α-ball 模型程式所滾動的磷酸 根座標和實際磷酸根座標的差距已經超過MODEL 的距離，或有些磷酸根的位置 並不是在活化部位的附近，而相差的距離非常遠。因此無法正確的判斷磷酸根在 活化部位的正確位置。此原因可在PTP 蛋白質結構中發現。