大腸桿菌中的核糖核酸酶可分為兩類：核糖核酸內切酶（endoribonuclease
） 及核糖核酸外切酶（exoribonuclease）。
2.5.1 核糖核酸內切酶
大腸桿菌分解 mRNA 的核糖核酸內切酶，有 RNase I、RNase G、RNase III 和 RNase E 等。RNase E 與 RNase III 是目前研究最多，作用機制最清楚的
mRNA 內切酶，其功能與作用分述如下。
（1）RNase E（rne）
含有 1061 個氨基酸，分子量為 118 kDa，但在蛋白質膠體電泳上卻移動至 180 kDa 位置，可能是因為在 RNase E 的 C’ 端含有一段 proline-rich 的序列 (Casaregola et al., 1992)。RNase E 是一種多功能性的酵素，對很多 RNA 都有切 割活性 (Ono and Kuwano, 1979) ，包括可以啟始許多 mRNA 的降解，移去 mRNA 3’ 端的 poly(A) tail (Huang et al., 1998)，也參與了 rRNA 與 tRNA 成熟 過程 (Ghora and Apirion, 1978; Li and Deutscher, 2002)。
RNase E 作用位置為單股 RNA 且 AU-rich 的序列區，RNase E 會從 mRNA 的 5’ 端往 3’ 端搜尋適合的切割位置 (Cohen and McDowall, 1997)。此 外，RNase E 會切割自己的 mRNA，具有自我調節（autoregulation）能力 (Jain and Belasco, 1995)。其調節機制為：rne 之 5’-UTR（untranslated region）有髮夾 結構（hairpin）（hp2），當 RNase E 濃度升高，過多的 RNase E 蛋白質會結合 上 hp2，且由 5’ 端往 3’ 端搜尋適合的切割位置並進行切割，導致 rne mRNA 快速被降解，以防止 RNasec E 過度表現 (Diwa et al., 2000)。
當細胞缺乏 rne 基因會造成大部分的 mRNA 降解不完全進而導致菌體死 亡（Belasco and Brawerman, 1993），RNase E 在 mRNA 上的切割作用為 mRNA 降解過程的速率決定步驟 (Bouvet and Belasco, 1992)，研究顯示細胞要生存至少 需要正常 RNase E 濃度的 10-20% (Jain et al., 2002)，由此證明 RNase E 在維 持 mRNA 的穩定性以及菌體生存上，有著極重要的角色。但因為 RNase E 也 參與了 rRNA 與 tRNA 的成熟過程，所以也有科學家推測 rne 缺失後導致 rRNA 成熟不完全才會造成菌體死亡。此外有研究指出 tRNA 成熟不完全才是 主因 (Ow and Kushner, 2002)。
（2）RNase III（rnc）
為一 52 kDa 的雙體蛋白 (Dunn, 1976)，位於基因圖譜 55 分鐘的位置。作
用受質為雙股 RNA (Robertson et al., 1968)，切割 phosphodiester bond 產生 5’-phosphate 與 3’-hydroxyl termini，其切割位置的保留序列 （consensus sequences）為 A/U N A G A/U G N N C A/U U N N，需鎂離子等正電荷活化。目 前已知 RNase III 的功能為參與 rRNA 的成熟和起始某些 mRNA 的降解。
RNase III 可以切割 rRNA 的 primary transcript，產生 16S rRNA 與 23S rRNA 的前驅物，再和其他核糖核酸酶繼續進行 processing。RNase III 對細胞 而言並非必須的，當 RNaseIII 缺失細胞仍可存活，可是生長速率會下降，推測 是因為 rRNA 成熟過程不完全，使蛋白質合成過程有缺失導致的結果 (Talkad et al., 1978)。在細菌、噬菌體與質體中，RNase III 可藉由對 mRNA 專一性的結 合與切割，改變 mRNA 的穩定性或構形，使得轉譯效率改變，導致基因表現改 變 （Court, 1993）。如 RNase III 可以切割 phage lambda integrase mRNA 3’-UTR 的 stem-loop 結構，使由 3’ 端往 5’ 端進行切割作用的核糖核酸外切酶得以進 行降解作用 (Gottesman et al., 1982)。
此外 RNase III 可以幫助 PNPase（polynucleotide phosphorylase）進行自我調 控，也可進行本身調控，RNase III 會切割自身 5’-UTR 處的 stem-loop 結構，
如此 RNase III mRNA 就會變得不穩定，容易於被降解 (Matsunaga et al., 1996)。
2.5.2 核糖核酸外切酶
實驗證實，在大腸桿菌中至少有八種核糖核酸外切酶，都是由 RNA 的 3’
端往 5’ 端進行降解 (Deutscher and Li, 2001)，其中只有 PNPase、 RNase II 與 oligoribonuclease 直接和 mRNA 的降解有關 (Donovan and Kushner, 1986; Ghosh and Deutscher, 1999)。
PNPase 由 pnp 基因產生，位於基因圖譜 69 分鐘的位置，由三個分子量 為 78 kDa 的單體組成 (Regnier et al., 1987)。RNase II 由 rnb 基因產生，位於 基因圖譜 29 分鐘的位置 (Zilhao et al., 1995)，分子量為 72 kDa (Donovan and Kushner, 1983)，RNase II 需要鎂離子與鉀離子來活化它 (Gupta et al., 1977)。
PNPase 與 RNase II 皆作用於單股 RNA，從 3’ 端往 5’ 端進行降解。
PNPase 利用 phosphorolytic mechanism 一次移去 1 個核苷酸，釋放出雙磷酸核 苷酸，RNase II 則是利用 hydrolytic mechanism 一次移去 1 個核苷酸，釋放出 單磷酸核苷酸 (Deutscher, 1993)。兩者皆對 RNA 的二級結構敏感，且無法有效 率與短鏈單股核苷酸結合 (Spickler and Mackie, 2000)，所以短鏈單股核苷酸（3-5 nucleotide）由 oligoribonuclease 進行降解 (Ghosh and Deutscher, 1999)。
分析 E. coli 細胞萃取物發現，由 RNase II 進行的 hydrolytic nuclease activity 佔了 90%，由 PNPase 進行的 phosphorolytic nuclease activity 只佔了 10% (Deutscher and Reuven, 1991)，在兩者同時缺失的情況下，菌體會死亡 (Donovan and Kushner, 1986)。利用 microarray 的實驗發現，雖然 PNPase 只有 10% 的活性，但 PNPase 與其他參與 mRNA 降解的蛋白質會形成一複合體，
稱為 degradosom，其中一個成員 RNA 解旋酶（RNA helicase）可以解開 RNA 的 二級結構，使 PNPase 容易發揮作用 (Py et al., 1996; Liou et al., 2002) ，而 RNase II 並無其他輔助蛋白質，二級結構的阻礙會使 RNase II 的能力大幅下降 (Mohanty and Kushner, 2003)。
在 in vivo 與 in vitro 實驗證實，RNase II 可以穩定某些 mRNA，如：
ribosomal protein mRNAs (Pepe et al., 1994; Coburn and Mackie, 1998)，其可能機制 是透過抑制 PNPase 的降解作用。當 RNase II 結合上 mRNA 3’ 端，若此 3’ 端 具有二級結構，則 RNase II 無法進行降解，而 PNPase 或 poly(A) 聚合酶
（poly(A) polymerase）又無法結合上 mRNA，故此 mRNA 獲得保護，不被降解 (Mohanty and Kushner, 2000)。
pnp mRNA 具有自我調控機制且需 RNase III 的參與。首先 RNase III 會在 pnp mRNA 5’-UTR 的 stem-loop 處進行切割，結果仍剩下雙股，接著 PNPase 再進行 3’ 端往 5’ 端的單股切割作用，最後剩下 5’-單股 mRNA，此單股 mRNA 變得不穩定，很快的被其他酵素降解掉 (Jarrige et al., 2001)。
此外，大腸桿菌中還有 RNase R、 RNase BN、 RNase PH、 RNase D 及 RNase T 等核糖核酸外切酶，與 tRNA 的 3’ 端成熟有關 (Li and Deutscher, 1996)。