操作子為熱休克基因，故初始名稱由「heat shock locus」的意義而命名為 hslVU。
此外，Rohrwild 等人於 1996 年時，將σ32 選殖於具有 lac 啟動子的質體上，而 後以IPTG 誘導σ32 大量表現，發現HslVU 蛋白的表現量增加約 10 倍，更確定 HslVU 為熱休克蛋白 (Rohrwild et al., 1996)。若以蛋白質之作用來分類，由於其 蛋白層次具下列兩點特徵，因此將之分屬於 Clp 家族 (caseinolytic protease family)：(1)從胺基酸序列比對的結果發現，HslV 與真核生物 20S proteasome 中 的β-type 單體具相似度，應具胜肽酶的功能，於 Clp family 中可扮演胜肽酶的 角色；(2)HslU 具有 ATP 結合區，且與 ClpX 的胺基酸序列有 50% 的相同度，
故HslU 應屬於 Clp family 中負責基質辨識及 ATPase 的角色。由於此組操作子 於胺基酸比對上類似於Clp 家族，因此，又被命名為 ClpQY (Schirmer et al., 1996)。
經由基因序列轉譯成胺基酸序列後計算得知 ClpQ 之分子量為 19095 Da；ClpY 之分子量為49598 Da。目前所知 ClpYQ 除了可以分解異蛋白 (abnormal protein) 外，其基質有四種：SulA、RcsA、RpoH 及 TraJ。其中 SulA 與 RcsA 為 Lon 之 基質 (Mizusawa & Gottesman, 1983)。RpoH 為 FtsH 之基質 (Yura et al., 1993)。
三、
ClpYQ 之基質異蛋白
利用添加胺基酸類似物或是嘌呤黴素 (puromycin) 而生成不正常蛋白，或異 蛋白及外來蛋白的大量累積，皆會誘導熱休克蛋白的生成，致使菌體內產生類似 熱休克反應之現象。Missiaka 等人於 1996 年時發現，過量表現的 clpQY 操作子 可 抵 抗 造 成 大 腸 桿 菌 累 積 有 害 蛋 白 質 的 毒 素 如 嘌 呤 黴 素 及 伴 刀 豆 蛋 白 A (concanavalin A)。以上結果顯示，ClpYQ 在大腸桿菌細胞中係扮演著分解異蛋 白的角色 (Missiakas et al., 1996)。
RpoH
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面對溫度上升所造成之快速而半致死性的環境變化，細菌會啟動熱休克反應 (heat shock response, HSR) 。 此 現 象 最 早 源 於 研 究 黑 腹 果 蠅 (Drosophila melanogaster) 之唾腺細胞，當溫度提高於正常生長溫度攝氏五度時，會使細胞 快速地大量產生特定蛋白質，統稱為熱休克蛋白 (heat shock protein, HSP) (De Maio et al., 1999)，後來確定此反應為生物體所共有。除了在溫度上升的逆境外，
細菌面對環境之重金屬、氧化壓力及酸鹼性改變等逆境下也會產生熱休克反應。
熱休克蛋白中有伴隨蛋白及 ATP 依賴型蛋白酶，皆有助於維持細菌體內蛋白質 的種類及品質，前者協助維持蛋白質結構完好，而後者降解不合適及無法回復之 錯誤摺疊蛋白。
大腸桿菌中由熱休克轉錄因子 (σ32 )單獨調控熱休克反應，其基因名為 rpoH。
非逆境狀態下，因為 rpoH 之 mRNA 二級結構中鹼基配對位置占據了核醣體結 合位，蛋白質轉譯量低；又RpoH 蛋白會在 DnaK 及 DnaJ 的協助下，快速地被 FtsH 降解 (半衰期約一分鐘)，故此時細菌體內 RpoH 之數量很少 (Guisbert, et al., 2004)，細菌體中之基因表現由主要轉錄因子σ70 所控制。當溫度上升，rpoH 之 mRNA 結構釋放了核醣體結合位，RpoH 轉譯量增加；而短時間內，伴隨蛋 白系統及蛋白酶FtsH 著手處理因環境變化而構型改變的蛋白質，兩種因素皆使 RpoH 較為穩定 (Straus et al., 1987)，從而繼續誘發熱休克反應。伴隨蛋白 DnaK 及DnaJ 和 ATP 依賴型蛋白酶 ClpYQ 亦屬於於熱休克蛋白的一員，熱休克反應 中更多量之DnaK/J 造成 RpoH 被 FtsH 降解，而 ClpYQ 蛋白酶被 RpoH 提高 表現量，也會回頭降解RpoH，多重因素讓 RpoH 數量減少，由此調控熱休克反 應。
RcsA
莢膜生合成調控蛋白 RcsA 會與 RcsB 共同形成異雙體 (hetrodimer)，調控 莢膜生合成基因的表現。RcsA 亦為另一依賴 ATP 蛋白酶 Lon 之基質。由 1999 年Wu 等人首度提出 RcsA 即為 ClpYQ 蛋白酶基質之證據，除觀察到大量表現
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ClpYQ 蛋白酶可抑制菌體之 mucoid 表現型外，更進一步利用可受 RcsA 調控之 cpsB::lacZ 報告基因，藉由 cpsB::lacZ 表現β-galactosidase 的活性，來觀察 ClpYQ 蛋白酶對 RcsA 之影響。實驗結果顯示由多倍數質體大量表現的 ClpYQ 蛋白酶會使得 cpsB::lacZ 表現下降為對照組的 20 倍 (Wu et al., 1999)。2012 年，
Hu 等人也藉由 in vivo 之半衰期及 in vitro 的水解試驗證明 ClpYQ 蛋白酶可分 解RcsA (胡, 2012)。
TraJ
TraJ 為 F 質體進行接合作用 (conjugation) 過程中的活化蛋白，大腸桿菌內 膜上的CpxAR 訊息傳導系統 (two-component regulatory system) 可感應外在逆 境，提高部分伴隨蛋白、熱休克蛋白及 ClpYQ 之表現量，並對 TraJ 進行後轉 譯修飾 (post-transcriptional inactivation) 減少細菌之接合作用。透過胞內及胞外 降解試驗，發現TraJ 能被 ClpYQ 蛋白酶水解。ClpYQ 與 CpxAR 共同調控 TraJ 在菌體內的含量 (Lau‐Wong et al., 2008)。
SulA
當 UV 光或是其他氧化物質使得大腸桿菌中的 DNA 受損時，細菌會啟動 SOS 反應，停止細胞分裂，直到 DNA 修補完成。當遺傳物質受損時，RecA 與 單股 DNA 結合，促使 LexA 開始自我水解，LexA 釋放原先抑制的 SOS 基因 上游結合位，使得SOS 基因開始表現。其中 SOS 基因 sfiA 表現後轉譯成 SulA 為 細胞分裂抑制蛋白，其胺基酸序列在腸道細菌中有高度保守性，分子量約18 kDa。
SulA 與 FtsZ 蛋白質結合，使後者無法聚合形成細胞分裂必須的 Z 環 (Z-ring)，
達到停止細胞分裂的效果 (Bi & Lutkenhaus, 1990)。當 DNA 修復後，SulA 停止 表現，並藉由 ClpYQ 及 Lon 蛋白酶將細胞內的 SulA 清除 (Mizusawa &
Gottesman, 1983)。
根據實驗，Khattar 等人篩選到一質體可在 lon– 突變株中可抑制 SOS 反應，
進一步分析該質體中所帶的基因序列，確認能抑制SOS 反應是由於 clpQY 操作
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子大量表現所致。細胞型態結果亦顯示，lon– 突變株中若帶有能表現ClpYQ 蛋 白之載體，細胞可正常分裂，促使原本因細胞不分裂而成絲狀的大腸桿菌細胞成 為正常分裂的細胞，但若不帶有該載體，細胞則因無法細胞分裂而呈現絲狀，此 絲狀細胞乃由於大量累積的 SulA 和 FtsZ 結合，抑制細胞分裂所致。以上結果 說明在Lon 蛋白酶不存在時，ClpYQ 蛋白酶可以分解 SulA (Khattar, 1997)。